nach oben

Zeitschrift für Gerontologie und Geriatrie

Erschienen in:

01.02.2012 | Beiträge zum Themenschwerpunkt

Oxidativer Stress im Endothel und bei Diabetes Typ 2

verfasst von: A. Eckers, J. Altschmied, Dr. J. Haendeler

Erschienen in: Zeitschrift für Gerontologie und Geriatrie | Ausgabe 2/2012

Einloggen, um Zugang zu erhalten

Zusammenfassung

Reaktive Sauerstoffspezies (ROS) sind wichtige Signalmoleküle in menschlichen Zellen. Physiologische Konzentrationen schützen beispielsweise vor Apoptose und wirken als sekundärer Botenstoff in vielen verschiedenen Signalwegen. Die Redoxhomöostase stellt das physiologische Gleichgewicht zwischen Bildung und Abbau von ROS dar. Störungen der Redoxhomöostase führen zu erhöhten ROS-Spiegeln und damit zu sog. oxidativen Stress. Dieser schädigt Makromoleküle und begünstigt die Entstehung von Krankheiten sowie das Voranschreiten des Alternsprozesses. Der Organismus verfügt über verschiedenste Enzymsysteme, um einen Überschuss von ROS zu eliminieren. Deren Inaktivierung oder Abbau unter Bedingungen oxidativen Stresses ist eng mit endothelialer Dysfunktion aufgrund von Endothelzellapoptose, Verlust von Telomeraseaktivität und Telomerverkürzung verknüpft. Eine eingeschränkte Endothelfunktion verursacht kardiovaskuläre Erkrankungen und Diabetes Typ 2.

Vorheriger Artikel Diabetes

Nächster Artikel Proteinglykierung als pathophysiologischer Mechanismus bei Diabetes

Cohen RA (1995) The role of nitric oxide and other endothelium-derived vasoactive substances in vascular disease. Prog Cardiovasc Dis 38:105–128PubMedCrossRef

Eckel RH, Wassef M, Chait A et al (2002) Prevention conference VI: diabetes and cardiovascular disease. Writing group II: pathogenesis of atherosclerosis in diabetes. Circulation 105:e138–143PubMedCrossRef

Eckers A, Reimann K, Klotz LO (2009) Nickel and copper ion-induced stress signaling in human hepatoma cells: analysis of phosphoinositide 3’-kinase/Akt signaling. Biometals 22:307–316PubMedCrossRef

Haendeler J, Hoffmann J, Brandes RP et al (2003) Hydrogen peroxide triggers nuclear export of telomerase reverse transcriptase via Src kinase family-dependent phosphorylation of tyrosine 707. Mol Cell Biol 23:4598–4610PubMedCrossRef

Harper R, Wu K, Chang MM et al (2001) Activation of nuclear factor-kappa b transcriptional activity in airway epithelial cells by thioredoxin but not by N-acetyl-cysteine and glutathione. Am J Respir Cell Mol Biol 25:178–185PubMed

Li X, Rong Y, Zhang M et al (2009) Up-regulation of thioredoxin interacting protein (TXNIP) by p38 MAPK and FOXO1 contributes to the impaired thioredoxin activity and increased ROS in glucose-treated endothelial cells. Biochem Biophys Res Commun 381:660–665PubMedCrossRef

Liu JH, Liu DF, Wang NN et al (2011) Possible role for the thioredoxin system in the protective effects of probucol in the pancreatic islets of diabetic rats. Clin Exp Pharmacol Physiol 38:528–533PubMedCrossRef

Liu Y, Min W (2002) Thioredoxin promotes ASK1 ubiquitination and degradation to inhibit ASK1-mediated apoptosis in a redox activity-independent manner. Circ Res 90:1259–1266PubMedCrossRef

Makino N, Maeda T, Oyama Jet al (2009) Improving insulin sensitivity via activation of PPAR-gamma increases telomerase activity in the heart of OLETF rats. Am J Physiol Heart Circ Physiol 297:H2188–2195PubMedCrossRef

10.

Mitchell DA, Marletta MA (2005) Thioredoxin catalyzes the S-nitrosation of the caspase-3 active site cysteine. Nat Chem Biol 1:154–158PubMedCrossRef

11.

Mulder H (2010) Is shortening of telomeres the missing link between aging and the type 2 diabetes epidemic? Aging (Albany NY) 2:634–636

12.

Petersen DR, Doorn JA (2004) Reactions of 4-hydroxynonenal with proteins and cellular targets. Free Radic Biol Med 37:937–945PubMedCrossRef

13.

Radi R, Beckman JS, Bush KM, Freeman BA (1991) Peroxynitrite oxidation of sulfhydryls. The cytotoxic potential of superoxide and nitric oxide. J Biol Chem 266:4244–4250PubMed

14.

Ross R (1995) Cell biology of atherosclerosis. Annu Rev Physiol 57:791–804PubMedCrossRef

15.

Rudich A, Kozlovsky N, Potashnik R, Bashan N (1997) Oxidant stress reduces insulin responsiveness in 3T3-L1 adipocytes. Am J Physiol 272:E935–940PubMed

16.

Schroeder P, Popp R, Wiegand B et al (2007) Nuclear redox-signaling is essential for apoptosis inhibition in endothelial cells – important role for nuclear thioredoxin-1. Arterioscler Thromb Vasc Biol 27:2325–2331PubMedCrossRef

17.

Schulze PC, De Keulenaer GW, Yoshioka J et al (2002) Vitamin D3-upregulated protein-1 (VDUP-1) regulates redox-dependent vascular smooth muscle cell proliferation through interaction with thioredoxin. Circ Res 91:689–695PubMedCrossRef

18.

Schulze PC, Liu H, Choe E et al (2006) Nitric oxide-dependent suppression of thioredoxin-interacting protein expression enhances thioredoxin activity. Arterioscler Thromb Vasc Biol 26:2666–2672PubMedCrossRef

19.

Shankar SS, Considine RV, Gorski JC, Steinberg HO (2006) Insulin sensitivity is preserved despite disrupted endothelial function. Am J Physiol Endocrinol Metab 291:E691–696PubMedCrossRef

20.

Shimokawa H (1999) Primary endothelial dysfunction: atherosclerosis. J Mol Cell Cardiol 31:23–37PubMedCrossRef

21.

Stadtman ER (2006) Protein oxidation and aging. Free Radic Res 40:1250–1258PubMedCrossRef

22.

Steinberg HO, Chaker H, Leaming R et al (1996) Obesity/insulin resistance is associated with endothelial dysfunction. Implications for the syndrome of insulin resistance. J Clin Invest 97:2601–2610PubMedCrossRef

23.

Tao L, Gao E, Bryan NS et al (2004) Cardioprotective effects of thioredoxin in myocardial ischemia and reperfusion: role of S-nitrosation [corrected]. Proc Natl Acad Sci USA 101:11471–11476PubMedCrossRef

24.

Walford GA, Moussignac RL, Scribner AW et al (2004) Hypoxia potentiates nitric oxide-mediated apoptosis in endothelial cells via peroxynitrite-induced activation of mitochondria-dependent and -independent pathways. J Biol Chem 279:4425–4432PubMedCrossRef

25.

Walter PL, Kampkotter A, Eckers A et al (2006) Modulation of FoxO signaling in human hepatoma cells by exposure to copper or zinc ions. Arch Biochem Biophys 454:107–113PubMedCrossRef

26.

Wang X, McCullough KD, Franke TF, Holbrook NJ (2000) Epidermal growth factor receptor-dependent Akt activation by oxidative stress enhances cell survival. J Biol Chem 275:14624–14631PubMedCrossRef

27.

Werner C, Furster T, Widmann T et al (2009) Physical exercise prevents cellular senescence in circulating leukocytes and in the vessel wall. Circulation 120:2438–2447PubMedCrossRef

28.

Werner C, Gensch C, Poss J et al (2011) Pioglitazone activates aortic telomerase and prevents stress-induced endothelial apoptosis. Atherosclerosis 216:23–34PubMedCrossRef

29.

Yamamoto M, Yang G, Hong C et al (2003) Inhibition of endogenous thioredoxin in the heart increases oxidative stress and cardiac hypertrophy. J Clin Invest 112:1395–1406PubMed

30.

Yamawaki H, Pan S, Lee RT, Berk BC (2005) Fluid shear stress inhibits vascular inflammation by decreasing thioredoxin-interacting protein in endothelial cells. J Clin Invest 115:733–738PubMed

Titel: Oxidativer Stress im Endothel und bei Diabetes Typ 2
verfasst von: A. Eckers
J. Altschmied
Dr. J. Haendeler
Publikationsdatum: 01.02.2012
Verlag: Springer-Verlag
Erschienen in: Zeitschrift für Gerontologie und Geriatrie / Ausgabe 2/2012
Print ISSN: 0948-6704
Elektronische ISSN: 1435-1269
DOI: https://doi.org/10.1007/s00391-011-0277-z

Springerpflege

Zusammenfassung

Bitte loggen Sie sich ein, um Zugang zu diesem Inhalt zu erhalten

Weitere Artikel der Ausgabe 2/2012

Diabetes

RAGE influences obesity in mice

Relationship between multimorbidity and direct healthcare costs in an advanced elderly population

Mitteilungen des BVG Heft 2/2012

Ressourcenmanagement: ICF-orientierte Bewegungsprogramme für Personen mit Diabetes mellitus Typ 2

Ergebnisse und Prädiktoren der geriatrischen Frührehabilitation im Akutkrankenhaus